RuBisCO

RuBisCO
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: v�a metab�lica
N�mero EC	4.1.1
Estructura/Funci�n proteica
Tipo de prote�na	Liasa
Funciones	Enzima
Ort�logos
Especies	Humano Rat�n
Ubicaci�n (UCSC)	n/a n/a
PubMed (B�squeda)	[1]
PMC (B�squeda)	[2]

Estructura de la rubisco de eucariotas mostrando la organizaci�n de las cadenas grandes (blanco y gris) y peque�as (azul y naranja).

Estructura de la RuBisCO de las bacterias, con dos subunidades grandes y dos peque�as.

La rubisco​ (a menudo tambi�n escrito RuBisCO), de nombre completo ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa, es una enzima que se encuentra en los cloroplastos de los organismos aut�trofos (EC 4.1.1.39). Esta enzima tiene un doble comportamiento que justifica su nombre, catalizando dos procesos opuestos. Primero, la fijaci�n del CO₂ a una forma org�nica, lo que justifica su clasificaci�n como carboxilasa. Segundo, la fotorrespiraci�n, en la que act�a como oxigenasa del mismo sustrato. La rubisco es la enzima m�s abundante en la biosfera.

Estructura

La rubisco que se observa en los plastos es un olig�mero formado por 16 polip�ptidos, que son de dos tipos, uno grande (subunidad L) y otro peque�o (subunidad S). La subunidad L contiene el sitio catalítico de esta enzima, mientras que la subunidad S ejerce función reguladora. El sitio catalítico consta de un ion Mg²⁺ y una lisina que reacciona con un CO₂ en el extremo de su cadena lateral. Esta estructura se observa también en cianobacterias, ya que al fin y al cabo, los estudios apuntan a que los plastos eucarióticos derivan evolutivamente de ellas por endosimbiosis. En procariontes distintos de las cianobacterias la rubisco forma agregados más sencillos, típicamente de dos subunidades grandes y dos pequeñas.

Fijación del carbono

La rubisco cataliza el paso inicial y más significativo del ciclo de Calvin, en concreto la fijación del dióxido de carbono a una forma orgánica. En la reacción, una molécula de CO₂ se une a la cadena hidrocarbonada de la ribulosa-1,5-bisfosfato, una pentosa activada energéticamente por la fosforilación de los dos carbonos situados en los extremos de la cadena. A través de un estado de transición de seis carbonos, se forman dos moléculas de ácido 3-fosfoglicérico:

ribulosa-1,5-bisfosfato + CO₂ + H₂O $\rightleftharpoons$ 2 3-fosfoglicerato + 2 H⁺

El ciclo de Calvin y la fijación del CO₂ por la rubisco son propios de todos los organismos autótrofos. No se dan sólo en fotosintetizadores típicos, como cianobacterias, algas eucarióticas y plantas, que realizan la fotosíntesis oxigénica, sino también en arqueas y bacterias dotadas de metabolismos fotosintetizadores o quimiosintetizadores diversos. La rubisco es responsable de la producción primaria de la que parte la circulación de energía en la biosfera. La reacción de fijación del carbono es en sí extremadamente ineficiente;​ y lo es más aún por la competencia con la función de oxigenasa.

Actividad oxigenasa e ineficiencia

La rubisco cataliza también la fijación de O₂ sobre la ribulosa-1,5-bisfosfato, en un proceso llamado fotorrespiración, que termina liberando CO₂ y disipando energía. La concentración de O₂ es en la atmósfera es 500 veces mayor que la de CO₂,​ lo que favorece a la fotorrespiración. No obstante, incluso con la mayor concentración de oxígeno presente, la enzima es capaz de secuestrar 3-4 moléculas de dióxido de carbono por cada una de oxígeno. La ineficiencia de la rubisco la convierte, en condiciones normales, en el factor limitante de la fotosíntesis. Lo que da pie a la investigación para la modificación genética de la enzima para favorecer la productividad agrícola.​

Referencias y bibliografía

• Datos: Q422516